FAH-Addict

  Bienvenue sur FAH-Addict, la première source francophone d'informations sur le projet Folding@Home. Notre but est de fournir :


Bonne visite et n'hésitez pas à nous envoyer vos suggestions et commentaires, et à nous signaler toute erreur.

Nos derniers articles :

Au cours de la Conférence Folding@Home 2012, le Professeur Peter Kasson de l’Université de Virginie a présenté son travail sur le virus de la grippe et a expliqué pourquoi ce virus attirait autant l’attention.

Premièrement, le virus de la grippe tue environ 40 000 personnes aux USA chaque année, et bien plus dans le monde (environ 1 000 en France). Ces victimes sont souvent des enfants de moins de deux ans ou des adultes de plus de 60 ans. C’est forcément un sujet qui nous touche tous, car nous espérons tous avoir des enfants en bonne santé, et vivre au-delà de 60 ans … Deuxièmement, la grippe s’est déjà révélée capable de provoquer de graves épidémies, comme en 1918. Un virus similaire pourrait aujourd’hui tuer plus de 60 millions de personnes et nous aimerions donc être préparés à une telle éventualité. Enfin, le virus de la grippe est un modèle intéressant pour la compréhension des autres virus comme celui du VIH ou ceux provoquant des cancers comme le HPV (papillomavirus humain), le virus de l’hépatite C ou encore celui d’Epstein-Barr. Cela peut vous surprendre, mais beaucoup de cancers sont associés à un virus et ceci a donc une grande importance pour la prévention.

Nous avons beaucoup travaillé sur la façon dont le virus de la grippe entre dans les cellules pour pouvoir se répliquer. C’est une cible thérapeutique importante et il est donc critique de comprendre pourquoi des virus tels que le H5N1 (« grippe aviaire ») n’ont pas été capable de se transmettre efficacement entre humains. Une partie du travail récent sur le sujet s’intéresse au repliement d’une protéine dans la membrane qui est nécessaire à l’entrée du virus. L’équipe du Professeur Kasson a obtenu des résultats intéressant, et nous publierons une news lorsque ceux ci seront publiés.

Le chercheur a également présenté un nouvel ensemble logiciel qui semble prometteur : Copernicus. Les groupes des Professeurs Peter Kasson, Eric Lindhal et Vijay Pande avaient publié un premier article en 2011 sur le sujet et ont poursuivi le développement. Copernicus permet de rendre le contrôle du back-end des simulations à grande échelle plus transparent, de façon à ce que les chercheurs de Folding@Home puissent facilement intégrer de nouvelles méthodes de simulation. Ce logiciel fonctionne également sur les superordinateurs et sur les plateformes de cloud computing afin de compléter si nécessaire les simulations réalisées sur la plateforme Folding@Home. Ceci permet également aux autres chercheurs ne participant pas au projet d’avoir accès au type de simulations que nous réalisons sur FAH. Tous ces changements sont situés coté serveurs, les plieurs que nous sommes ne devraient donc pas voir de différence dans le comportement du client. Grâce à Copernicus, nous verrons par contre apparaître de nouveaux domaines de recherche.

Source : Blog de Vijay

Le Docteur Greg Bowman de l’Université de Berkeley a présenté un projet à la conférence Folding@Home (FAHcon) qui a mis l’accent sur de nouvelles applications thérapeutiques des protéines. Il est connu que la protéine d’interleukine 2 (IL-2) peut aider à stimuler une réponse immunitaire, donc en théorie, cette protéine pourrait s’avérer très efficace sur des patients souffrant d’immunodéficience.

En pratique cependant, prescrire de l’IL-2 à ces patients génère souvent des graves problèmes cardiaques. Dans le but de trouver une meilleure solution, les chercheurs de l’Université de Stanford ont conçu une variante de l’IL-2 qui peut susciter cette réponse immunitaire sans aucun effet secondaire. Cependant, ils ne pouvaient pas comprendre comment ce mécanisme fonctionnait car deux protéines avaient quasiment des structures identiques !

En utilisant Folding@Home, les chercheurs de l’équipe du docteur Bowman ont démontré que l’IL-2 est une protéine relativement souple alors que celle conçue à Stanford est bloquée dans une structure qui est prête à stimuler une réponse immunitaire.

Source : Blog de Vijay

Le 25 mai 2012 à l’Univeristé de Stanford s’est tenu la première conférence scientifique du Consortium Folding@Home. Le but était de discuter des avancées scientifiques recentes, de partager de nouvelles techniques pour optimiser l’utilisation de FAH ainsi que de planifier les améliorations à l’infrastructure Folding@Home pour l’année à venir.

Une série de news va suivre pour résumer les points principaux qui sont sortis de cette conférence.

Voici une photo de la plupart des participants :

Cliquez sur l'image pour agrandir.

A partir d'en haut à gauche : TJ Lane (Stanford), Dr. Jason Wagoner (Stanford), Prof. Dr. Vincent Voelz (Temple), Dr. Sidney Elmer (Sandia National Lab), Dr. Fancesco Pontaggia (Brandeis), Dr. Lan Hua (UCSF), Bruce Borden (FoldingForum.org), Joseph Coffland (Cauldron Development), Dr. Diwakar Shukla (Stanford), Dr. Lee-Ping Wang (Stanford), Steven Kearnes (Stanford), Kyle Beauchamp (Stanford), Dr. Greg Bowman (UC Berkeley), Dr. Relly Brandman (UCSF), Robert McGibbon (Stanford), Prof. Dr. Yu-Shan Lin (Tuffs), Prof. Dr. Matt Jacobson (UCSF), Prof. Dr. Jesus Izaguirre (Notre Dame), Prof. Dr. Vijay Pande (Stanford), Prof. Dr. Michael Shirts (University of Virginia), Dr. John Chodera (UC Berkeley/QB3), Prof. Dr. Peter Kasson (University of Virginia), Prof. Dr. Xuhu Huang (Hong Kong).
Absent : Prof. Dr. Chris Snow.

Source : Blog de Vijay

L’un des projets dont le laboratoire du Professeur Vincent Voelz est fier concerne la simulation moléculaire de polymères de synthèse nommés peptoïdes (en anglais). Il s’agit de molécules biomimétiques qui peuvent se replier comme des protéines, mais qui ont des propriétés structurelles différentes. De nombreux peptoïdes capables de se replier en une structure unique en trois dimensions ont été identifiés, mais une meilleure modélisation numérique est nécessaire pour identifier les forces qui pilotent le repliement et pour pouvoir prédire les structures stables des peptoïdes. Si nous arrivons à développer des outils pour y parvenir, les peptoïdes ont le potentiel de devenir une plateforme stupéfiante pour concevoir des nanostructures fonctionalisées qui pourront être utilisées dans tout type d’applications, des médicaments aux nanomatériaux.

Jusqu’ici, les chercheurs ont démontré que les champs de force modernes peuvent replier précisément les péptoïdes (résultats disponibles sur http://dx.doi.org/10.1002/bip.21575) et ils sont en train de travailler avec des collaborateurs expérimentaux sur des prédictions à l’aveugles de structures de peptoïdes (de nouveaux résultats devraient bientôt être publiés). Folding@Home devrait contribuer à simuler à grande échelle le repliement du peptoïde pour de nombreuses séquences, afin de mieux comprendre les mécanismes de repliement des peptoïdes et les principes de conception.

Source: Blog de Vijay

Encore une fois c'est la révolution chez Stanford : après une sortie en grande pompe du client v7 final et la refonte du site, le client 7.3.6 amorce une nouvelle approche, tournée vers la simplification du client, à l'usage des nouveaux plieurs potentiels; mais le tout arrive accompagné d'un nouveau site et d'une petite vidéo de présentation du projet style "animation".

Le client

Les améliorations suivantes sont citées par le développeur Joseph Coffland :


Pour le moment nous n'avons pas testé tout cela, mais on va regarder.

Le site

C'est encore un gros changement, fini les trois cadres qui pourtant simplifiaient déjà le process d'installation, ici on est sur une nouvelle page d’accueil entièrement dédiée à la pédagogie avec un style graphique très orienté animation web.

Le site insiste aussi sur les réseaux sociaux (hé oui, il n'y a pas que nous )

Le texte insiste sur le principe du pliage de protéine, de la possibilité de participer et une présentation du réseau de machines (nous plieurs ) déjà en place.

La vidéo

Enfin une petite vidéo Youtube sensibilisant les visiteurs à la responsabilité des protéines mal pliées dans un grand nombre de maladies, et de la façon dont ils peuvent participer pour trouver les fameux traitements !

Communiquons !

Stanford nous offre un tremplin pour communiquer plus aisément sur le projet, c'est le moment de recruter massivement. Vos proches, les forums et communautés en ligne que vous fréquentez peuvent être intéressés ! Il serait dommage de ne pas profiter de cette belle dynamique !

Source principale : Le blog officiel de Vijay Pande

Une petite news pour vous présenter (ou représenter pour certains) nos pieds à terre sur les principaux réseaux sociaux. Pourquoi ce petit rappel ? Car FAH-Addict c'est aussi une façon comme une autre de faire venir des gens vers le projet, car il n'est pas assez médiatisé auprès du grand public. Votre aide pourrait être précieuse de différentes façons :

Sur Facebook évidement nous avons la plus vaste communauté réunie. Vous retrouverez pas mal de gens qui fréquentent le forum ainsi que pas mal de gens de l'Alliance Francophone. C'est un bon moyen de convertir vos proches aussi, en partageant nos news lorsque vous pensez qu'elles pourraient les sensibiliser.

Sur Twitter c'est la plus ancienne communauté, vous retrouverez aussi d'autres comptes utiles à suivre si vous cherchez des gens bien à suivre ! Nous saluons d’ailleurs les participants à d’autres projets de calcul distribué qui nous suivent sur Twitter

Sur Google+ la petite dernière, et qui monte très vite ! Ici en partageant et en ajoutant des +1 vous nous aidez à nous diriger vers les posts "mis en avant" par rapport aux goûts des autres utilisateurs. Ca pourrait être un moyen de se faire connaître de façon ciblée.

En tout cas, que vous soyez ou pas un fondu de réseaux sociaux, merci pour votre fidélité, même lorsqu'on n'est pas très actifs on vous voit passer régulièrement et poster sur le forum et ça fait bien plaisir !

Si dépenser presque un mois de SMIC dans un composant de votre PC ne vous choque pas, sachez que nVidia a dans ses cartons un gros monstre mythologique !
La GeForce GTX Titan serait basée sur la puce GK110 de la famille Kepler, première carte grand public à bénéficier de ce composant. La puce serait équivalente à 85% de la puissance d'un GTX 690 qui elle dispose pourtant de deux puces Kepler haut de gamme !

La puce est un GK110, identique à celui embarqué sur les cartes spécialisées en GPGPU, les Tesla K20X. Pour rappel, la puce GK110 dispose de 15 SMX (2880 SP) dont 14 sont activés (pour 2688 SP). Cette puce dispose d’une puissance de calcul de 3.95 GFLOPs en simple précision et de 1.31 GFLOPs en double précision.

Quelques chiffres, toujours à l'état de rumeur, pour le GK110 de la GeForce Titan :


Autant dire une dévoreuse de WU ! Même si ce genre de puce très haut de gamme est risqué pour sa résistance au long terme. nVidia va d’ailleurs imposer des règles de design très strictes à ses partenaires pour cette carte.

Les rumeurs quant à la date de disponibilité varient légèrement. Si la plus grande majorité des sources indiquent le 18 février, quelques exceptions parlent également du 25 …

Source : PC World

On le savait sans pouvoir y plaquer de chiffres fiables. Les GPUs de nos cartes graphiques sont beaucoup plus prompt à l’erreur que nos cher CPU. Toutefois la température semble être une variable décisive dans la multiplication de ces erreurs. Cette news expose un petit panel représentatif de cartes nVidia et les conditions du test.
Si bien sûr les cartes sur fixes sont à risque, les laptops et racks de calcul haute performances sont encore plus victimes de ce phénomène.

Pour nous c'est un rappel qu'il faut vraiment éviter le pliage sur GPU de laptop, et qu'il faut veiller à ce que nos GPU soient très bien ventilés ! Bonne lecture !

Source : Tom's Hardware France

Le laboratoire du professeur Vincent Voelz a démarré ses activités en Août 2011 à l’université de Temple à Philadelphie. Deux serveurs pour le projets Folding@Home ont été installés là bas et les premières simulations hébergées là bas ont été démarrée cet été. Dans le même temps, l’équipe a eu accès au cluster de calcul haute performance de l’institut des sciences moléculaires informatiques de l’université de Temple pour générer des données de départ pour ces simulations.

L’un des objectifs principaux de ce laboratoire est d’utiliser les simulations moléculaires pour réaliser de la conception mathématique de repliements et des propriétés de liaison. La conception requiert de tester le repliement de nombreuses séquences protéiniques possibles, qui est une tâche classique pour une plateforme de calcul distribué comme Folding@Home. L’ équipe travaille à renforcer les modèles d’états de Markov de la dynamique conformationnelle pour réaliser des estimations des effets des perturbations des séquences. Un bon point de départ pour tester cette idée est de commencer à étudier des protéines pour lesquelles de nombreuses séquences ont été caractérisées pour voir s’il est possible de prédire des changements dépendants d’une séquence. Beaucoup de ces mutations de séquences sont importantes dans des maladies humaines, le professeur Voelz espère donc obtenir des résultats intéressants sur ce point.

Le cluster de calcul haute performances de l'Université de Temple.

Source : Blog de Vijay

Voici un compte rendu en provenance du laboratoire du professeur Xuhui Huang à l’université des sciences et technologies de Hong Kong, un autre laboratoire collaborant au sein du consortium Folding@Home.

En plus de l’étude des processus de reconnaissance moléculaire, un autre projet de ce laboratoire est de travailler sur la plateforme Folding@Home pour explorer le repliement du paysage d’énergie libre du polypeptide des îlots d’amyloïdes humain (hIAPP). Le hIAPP (aussi appelé amyline) est un peptide de 37 acides aminés et son agrégation diminue le fonctionnement des cellules bêta chez les patients atteins d’un diabète de type 2. En tant que protéine intrinsèquement désordonnée, le monomère hIAPP n’a pas de minimum global dans son paysage d’énergie libre, mais il dispose de nombreux minimums locaux stables. Par conséquent, la compréhension des ces états stables locaux peut nous aider à comprendre les mécanismes de l’accumulation de l’amyline, et ainsi concevoir des petites molécules pour inhiber la formation des îlots d’amyloïde.

Comme nous avons pu le voir dans les simulations du laboratoire de Vijay Pande concernant le peptide alpha bêta sur l’étude sur l’Alzheimer, cette étude peut elle aussi aboutir à des agents thérapeutiques potentiels pour le traitement du diabète de type 2. Sur la plateforme Folding@Home, les équipes du professeur Huang réalise des simulations poussées de dynamique moléculaire et construisent des modèles d’états de Markov pour résoudre le paysage d’énergie libre du monomère hIAPP. Les projets 2974 et 2975 sont liés à cette étude. L’équipe du laboratoire tient à remercier les participant au projet Folding@Home qui rendent ces recherches possibles.

Source : Blog de Vijay